CRMN Lyon

extISA - CRMN (Lyon)

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Resp. Guido Pintacuda (Cette adresse e-mail est protégée contre les robots spammeurs. Vous devez activer le JavaScript pour la visualiser.)
Corr.  David Gajan (Cette adresse e-mail est protégée contre les robots spammeurs. Vous devez activer le JavaScript pour la visualiser.)

 

Centre de RMN à Très Haut Champs

photoDescription technique de la plate-forme:

Spectromètres IR

1000 MHz SB (liquide/solide), 800 MHz WB (solide, DNP), 800 MHz SB (solide, HR-MAS, liquide)

Spectromètre 1000 SB

Bruker Avance III, 4 canaux (1H/19F 1 kW, X 1 kW, Y 1 kW, Z 500 W)

Sondes liquides:
Cryo TCI (1H, 13C, 15N, 2H), 5mm, z-gradient
BBO X/1H 5mm, z-gradient

Sondes solides:
1.3 mm H/X (15N -> 13C) double channel CP-MAS + lock
1.3 mm H/13C/15N triple channel CP-MAS + lock
2.5 mm H/X (13C -> 31P) double channel CP-MAS
3.2mm 1H/13C/15N triple channel CP-MAS + lock

Spectromètre 800 WB

Bruker Avance III, 4 canaux, équipé pour la DNP (gyrotron 527 GHz)

Sondes solides:
1.3 mm 1H/13C/15N-2H triple channel CP-MAS + mode double H/X + lock
3.2 mm 1H/13C/15N triple channel E-free CP-MAS + lock
3.2 mm double and triple (1H/13C/15N / 1H/27Al/29Si / 1H/31P/13C) channel DNP CP-MAS (low temperature < 100 K)

Spectromètre 800 SB 

Bruker Avance III, 4 canaux

Sonde liquide:
TCI (1H, 13C, 15N, 2H), 5mm, z-gradient
Passeur automatique (SampleJet, refr. 4°C) pour haut-débit en solution

Sonde HR-MAS :
4mm 1H/13C/31P triple channel HR-MAS probe, z-gradient
Passeur automatique (SamplePro, refr. -18°C/4°C) pour haut-débit HR-MAS

Sondes solides:
1.3 mm H/13C/15N triple channel CP-MAS
2.5 mm H/X double channel CP-MAS
3.2mm 1H/13C/15N triple channel CP-MAS

Expériences RMN disponibles :

Corrélation multi-noyaux en phase liquide et solide, détection proton et rotation MAS ultra-rapide dans les solides biologiques, découplage dipolaire homonucléaire 1 H (DUMBO, etc…), métabolomique haut-débit en solution et HR-MAS, DNP

Domaines principaux d'application :

Matériaux et espèces de surface, crystallographie de poudres (petites molécules), systèmes paramagnétiques, structure et dynamique de protéines et de systèmes biologiques complexes en solution ou a l’état solide, protéines membranaires, métabolomique, cristaux liquides…

Autres équipements RMN au CRMN (RALF-NMR, Bio-NMR):

700 MHz : Bruker Avance III Solide/Liquide

Sondes solides:
4 mm H/X (33S -> 31P) double channel CP-MAS
2.5 mm H/X (33S -> 31P) double channel CP-MAS
3.2mm 1H/13C/15N triple channel CP-MAS

Sonde HR-MAS :
4mm 1H/13C/31P triple channel HR-MAS probe, z-gradient
Passeur automatique (SamplePro, refr. -18°C/4°C) pour haut-débit en HR-MAS

Sondes liquides:
TXI (1H, 13C, 15N, 2H), 5mm, z-gradient
BBO X/1H 5mm, z-gradient

600 MHz : Bruker Avance III Liquide

Sondes liquides:
Cryo TCI (1H, 13C, 15N, 2H), 5mm, z-gradient
Passeur automatique SampleJet (avec refroidissement 4°C)

500 MHz : Bruker Avance III Solide

Sondes solides:
Très Basse température (100K) 3.2mm 1H/13C/15N CPMAS probe
4 mm H/X double channel CP-MAS
4 mm H/X/Y triple channel CP-MAS
2.5 mm H/X double channel CP-MAS
2.5 mm H single channel CP-MAS
1.3 mm H/X double channel CP-MAS
7 mm H/X CP-MAS
4mm HR-MAS, z-gradient

400 MHz DNP avec Gyrotron 263 GHz : Bruker Avance HD Solide DNP

Sonde solide DNP:
3.2 mm low temperature H/X/Y triple channel (or H/X double channel) DNP CP-MAS (90 K < T < 200 K)

A propos du CRMN

Le Centre de RMN à Très Hauts Champs (CRMN) est un centre de recherche pluri-disciplinaire basé sur la technologie et les développements méthodologiques pour la RMN à très hauts champs et ses applications allant de la physique, chimie et biologie jusqu’à la médecine. Depuis fin 2009, le CRMN est l’hôte du premier et unique spectromètre 1 GHz au monde.

Venir au CRMN :

 

mapAccès au CRMN par l’entrée principale du bâtiment ISA

 

Quelques publications récentes :

  • M. Baias, J.-N. Dumez, P.H. Svensson, S. Schantz, G.M. Day and L. Emsley,
    “De novo determination of the crystal structure of a large drug molecule by powder NMR crystallography,” J. Am. Chem. Soc. 135, asap article (2013).    
  • A. Rossini, A. Zagdoun, M. Lelli, A. Lesage, C. Copéret and L. Emsley
    “Dynamic Nuclear Polarization Surface Enhanced NMR Spectroscopy,” Acc. Chem. Res. 46, 1942 (2013).
  • Zagdoun, A.; Rossini, A. J.; Conley, M. P.; Grüning, W. R.; Schwarzwälder, M.; Lelli, M.; Franks, W. T.; Oschkinat, H.; Copéret, C.; Emsley, L.; Lesage, A.
    Improved Dynamic Nuclear Polarization Surface-Enhanced NMR Spectroscopy through Controlled Incorporation of Deuterated Functional Groups. Angew. Chem. Int. Ed. 2013, 52, 1222–1225.
  • Samantaray, M. K.; Alauzun, J.; Gajan, D.; Kavitake, S.; Mehdi, A.; Veyre, L.; Lelli, M.; Lesage, A.; Emsley, L.; Copéret, C.; Thieuleux, C.
    Evidence for Metal–Surface Interactions and Their Role in Stabilizing Well-Defined Immobilized Ru–NHC Alkene Metathesis Catalysts. J. Am. Chem. Soc. 2013, 135, 3193–3199.
  • R. J. Clément, A. J. Pell, D. S. Middlemiss, F. C. Strobridge, J. K. Miller, S. M. Whittingham, L. Emsley, C. P. Grey, and G. Pintacuda
    “Spin-transfer pathways in paramagnetic lithium transition metal phosphates from combined broadband isotropic solid-state MAS NMR spectroscopy and DFT calculations“, J. Am. Chem. Soc. 2012, 134, 17178-17185.
  • A. Marchetti, S. Jehle, M. Felletti, M. J. Knight, Y. Wang, Z.-Q. Xu, A. Y. Park, G. Otting, A. Lesage, L. Emsley, N. E. Dixon and G. Pintacuda
    “Backbone NMR chemical shift assignment of fully protonated solid proteins by 1H detection and ultra-fast magic-angle spinning“, Angew. Chem. Int. Ed. Engl. 2012, 51, 10756-10759.
  • M. J. Knight, A. J. Pell, I. Bertini, I. C. Felli, L. Gonnelli, R. Pierattelli, T. Herrmann, L. Emsley and G. Pintacuda
    “Structure and backbone dynamics of a microcrystalline metalloprotein by solid-state NMR“, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2012, 109, 11095-11100.
  • Wang, X., Lord, D.M., Cheng, H.-Y., Osbourne, D.O., Hong, S.H., Sanchez-Torres, V., Quiroga, C., Zheng, K., Herrmann, T., Peti, W., Denedik, M.J., Page, R., Wood, T.K. 
    A new type V toxin-antitoxin system where mRNA for toxin GhoT is cleaved by antitoxin GhoS. Nature Chem. Biol. 2012 Oct., 8(10): 855-861.
  • Serrano, P., Pedrini, B., Mohanty, B., Geralt, M., Herrmann, T., Wüthrich, K. 
    The J-UNIO protocol for automated protein structure determination by NMR in solution. J. Biomol. NMR 2012 Aug., 53(4): 341-354.
  • Choucha Snouber, L.; Bunescu, A.; Naudot, M.; Legallais, C.; Brochot, C.; Dumas, M. E.; Elena-Herrmann, B.; Leclerc, E.,
    Metabolomics-on-a-Chip of Hepatotoxicity Induced by Anticancer Drug Flutamide and Its Active Metabolite Hydroxyflutamide Using HepG2/C3a Microfluidic Biochips. Toxicol. Sci. 2013, 132, (1), 8-20.
  • Jobard, E.; Pontoizeau, C.; Blaise, B. J.; Bachelot, T.; Elena-Herrmann, B.; Trédan, O.,
    A serum nuclear magnetic resonance-based metabolomic signature of advanced metastatic human breast cancer. Cancer Lett. 2013 S0304-3835(13)00664-2. doi: 10.1016/j.canlet.2013.09.011. (Epub ahead of print).