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Institut de Biologie Structurale

 

Panorama 3 RMN-small 16965Description technique de la plate-forme

Spectromètre IR :
+ 950SB [Liquide,Solide]

Spectrometre 950 MHz Bruker Avance III HD équipé d'une cryosonde TXI (S/B =x) travaillant de 4°C à 80 °C,
d'un équipement solide comprenant une sonde solide 3.2 mm ( 1H, 13C, 15N/ 31P) (?
r < 20 kHz)
et 1,3 mm ( ?
r < 80 kHz) ( 1H, 13C, 15N / 31P)

950 MHz avec passeur d'échantillon 

Sondes liquides:
- Cryo TCI (1H, 13C, 15N, 2H), 5 mm, z-gradients (0°<T<80 °C)
Sondes solides:
- MAS (1H, 13C, 15N), 3,2 mm, E-free (?r < 25 kHz)
- MAS (1H, 13C, 15N), 1,3 mm, +lock( ?r < 60 kHz)

grenoble-brukerExpérience RMN disponibles :

Fast-NMR (Best, sofast ...), RMN en temps réel avec injecteur, liquid Bio-NMR (simple, double et triple résonances), relaxation dipolaire et relaxation dispersion, RMN des methyls,.

Domaines principaux d'application :

Structures des macromolécules, mesure du repliement des protéines, mesure de cinétique, relaxation dispertion

Autres équipements RMN à l'IBS (Ralf-NMR, Bio-NMR):

850 MHz Bruker Avance III HD Liquideavec passeur d'échantillon

Sondes liquides:
- Cryo TCI (1H, 13C, 15N, 2H), 5 mm, z-gradients
- Cryo TCI (1H, 13C, 15N, 2H), 1,7 mm , z-gradients

700 MHz Bruker Avance III HD Liquide / Solide

Sondes liquides:
- Cryo QCI (1H/31P, 13C, 15N, 2H), 5 mm, z-gradients
Sondes solides:
- MAS (1H, 13C, 15N), 3,2 mm, E-free
- MAS (1H, 13C, 15N), 1,3 mm, +lock

600 MHz (Bruker-1) Bruker Avance III HD Liquide

Sondes liquides:
- Cryo TCI (1H, 13C, 15N, 2H), 5 mm, x,y,z-gradients

600 MHz (Bruker-2) Bruker Avance III HD Liquide / Solide

Sondes liquides:
- QCI (1H/19F, 13C, 15N, 2H), 5 mm, z-gradients
Sondes solides:
- MAS (1H, 13C, 15N), 3,2 mm
- MAS (1H, 13C, 15N, 31P), 1,3 mm, +lock

600 MHz (Agilent) Agilent vnmrs Liquide / Solide

Sondes liquides:
- Penta (1H/31P, 13C, 15N, 2H), 5 mm, z-gradients
Sondes solides:
- MAS (1H, 13C, 15N), 3,2 mm
- MAS (1H, 13C, 15N), 1,6 mm, +lock, +z-gradients

A propos de l'IBS

A la fois centre de recherche, plateau technique, site d’accueil et de formation scientifique, l’Institut de Biologie Structurale (IBS) a pour vocation le développement de recherches en biologie structurale, un champ de recherche capital pour la compréhension des mécanismes biologiques fondamentaux. L’IBS s’intègre dans un ensemble plus vaste, le Partenariat pour la Biologie Structurale (PSB ), dont le premier objectif est l’étude des protéines d’intérêt médical.

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 Comment venir

 

 

 

Quelques publications récentes :

  • The RNA-binding region of human TRBP interacts with microRNA precursors through two independent domains.
    Benoit MP, Imbert L, Palencia A, Pérard J, Ebel C, Boisbouvier J, Plevin MJ.
    Nucleic Acids Res. 2013 ;41(7):4241-52. link
  • Interaction of non-structural protein 5A of hepatitis C virus with SH3 domains using non-canonical binding sites.
    Schwarten M, Solyom Z, Feuerstein SE, Aladag A, Hoffmann S, Willbold D, Brutscher B.
    Biochemistry. 2013 Aug 15. [Epub ahead of print] link
  • Structure of Enterococcus faeciuml,d-Transpeptidase Acylated by Ertapenem Provides Insight into the Inactivation Mechanism.
    Lecoq L, Dubée V, Triboulet S, Bougault C, Hugonnet JE, Arthur M, Simorre JP.
    ACS Chem Biol. 2013 Apr 12. [Epub ahead of print] link
  • Real-time NMR characterization of structure and dynamics in a transiently populated protein folding intermediate.
    Rennella E, Cutuil T, Schanda P, Ayala I, Forge V, Brutscher B.
    J Am Chem Soc. 2012 May 16;134(19):8066-9. link.
  • Site-resolved measurement of microsecond-to-millisecond conformational-exchange processes in proteins by solid-state NMR spectroscopy.
    Tollinger M, Sivertsen AC, Meier BH, Ernst M, Schanda P.
    J Am Chem Soc. 2012 Sep 12;134(36):14800-7. link.
  • Plevin, M. J., D. L. Bryce, and J. Boisbouvier. 
    Direct detection of ch/pi interactions in proteins. 
    Nature Chemistry (2010) 2, no. 6: 466-471. link.
  • Second double-stranded RNA binding domain of dicer-like ribonuclease 1: structural and biochemical characterization.
    Burdisso P, Suarez IP, Bologna NG, Palatnik JF, Bersch B, Rasia RM.
    Biochemistry. 2012 Dec 21;51(51):10159-66. link.
  • Dynamics induced by ?-lactam antibiotics in the active site of Bacillus subtilis L,D-transpeptidase.
    Lecoq L, Bougault C, Hugonnet JE, Veckerlé C, Pessey O, Arthur M, Simorre JP.
    Structure. 2012 May 9;20(5):850-61. link.