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Resp. Erick Dufourc (Cette adresse e-mail est protégée contre les robots spammeurs. Vous devez activer le JavaScript pour la visualiser., Tel: 05 40 00 68 18)
Corr. Axelle Grélard (Cette adresse e-mail est protégée contre les robots spammeurs. Vous devez activer le JavaScript pour la visualiser. , Tel: 05 40 00 22 30)

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Institut de Chimie & Biologie des Membranes et des Nano-objets / Institut Européen de Chimie et de Biologie

Description technique de la plate-forme:

Spectromètre 800 MHz pour applications Liquides, Solides et Matière Molle

Console :
Bruker Avance III, 4 canaux

Station de travail :
Environnement Linux, logiciel Topspin 3.1

Sondes de mesure:
Cryosonde 5mm TCI 1H-13C/15N/2H avec gradient Z, (S/B =x), T=4-50 °C
Sonde solide large bande 4 mm CPMAS 1H/BB
Sonde solide 3.2mm, CPMAS 1H/13C/15N

photoExpériences RMN disponibles :

Expériences de RMN en milieu liquide (toutes expériences multidimensionnelles y compris en milieu faiblement orientant).

Expériences en milieux mous, membranaires, colloïdaux ou cristaux liquides. Large bande, rotation à l’angle magique et échantillons orientés.

Expériences en milieux solides (CPMAS) y compris protéines fibrilaires et en microcristaux

Domaines principaux d'application :

  • RMN des lipides membranaires dans le contexte bicelles et domaines membranaires («rafts»), athérosclérose et signalisation cellulaire (nanoobjets orientés par des champs magnétiques, stérols, phosphoinositides)
  • RMN des peptides et protéines membranaires impliqués dans le cancer, l’apoptose et aux propriétés antibiotiques et antimicrobiennes originales. (neu/erbB-2, Bax, Bcl-2, Mélittine, Surfactine, Cateslytine, etc.)
  • RMN des colloïdes naturels associés aux domaines alimentaire et pharmaceutique (tannins/protéines de la salive, lipopeptides/principes actifs nébulisables).
  • Protéines fibrillaires impliquées dans des complexes supramoléculaires (CP MAS NMR)
  • Chimie supramoléculaire biomimétique et bio-organique
  • Auto assemblage de molécules amphiphiles
  • Synthèse et Activité de Substances Naturelles d’intérêt biologique (phénol et quinone)
  • Structures d’acides nucléiques, de protéines, de complexes protéine/acide nucléiques
  • Chimie des solides, matériaux, alliages.
  • RMN 2D, 3D, multi-nucléaire
  • RDC (residual dipolar coupling)
  • Relaxation13C15N2H31P

 

Autres équipements RMN sur la plateforme :

700 MHz Bruker Avance NEO Liquide / Solide

Sondes de mesure:
TXI (1H, 13C, 15N, 2H), 5 mm, z-gradients
BBO (109Ag – 31P, 1H, 2H), 5 mm, z-gradients
HRMAS (1H, 13C, 15N, 2H), 4 mm
MAS (1H, 2H, 31P), 4 mm, E-free
MAS (15N – 31P, 1H), 4 mm

600 MHz Bruker Avance NEO Solide

Sondes de mesure:
MAS (1H,13C,15N), 4 mm, E-free
MAS (1H,13C,15N), 3.2mm, E-free
MAS (1H, X), 4 mm
MAS (1H, 13C, 15N, 2H), 1.3mm

500 MHz Bruker Avance III  Solide

Sondes de mesure:
MAS (1H, X),optimisée bas-gamma,  4 mm
MAS (1H, X), 2,5 mm
MAS (1H, X), 4 mm

400 MHz Bruker Avance III HD Liquide - Sample Case

Sondes de mesure:
SmartProbe (15N-31P, 19F, 1H, 2H), 5mm z-gradients
QNP (13C-31P-19F, 1H, 2H), 5 mm, z-gradients
BBI (15N-31P, 1H, 2H), 5 mm, z-gradients

300 MHz Bruker Avance I Solide

Sondes de mesure:
MAS (1H, X, Y), 4 mm
MAS (1H, X, Y), 4 mm, hautes températures (< 300°C)
WL Gonio automatique (1H, X, Y), rotors de 4 ou 7 mm

300 MHz Bruker Avance II Liquide

Sonde de mesure:
BBFO (15N-31P, 1H, 2H), 5 mm, z-gradients

100 MHz Bruker Avance II Solides

Sonde de mesure:
CPMAS (X, Y), 4 mm

A propos du CBMN et de l'IECB

L’institut de Chimie et de Biologie des Membranes et des Nano-objets (CBMN) est un institut du CNRS, de l’Université de Bordeaux et de l’Institut Polytechnique de Bordeaux. Il est pluridisciplinaire et opère à l’interface entre la Chimie, la Biologie et la Physique en hébergeant 14 équipes/laboratoires de recherche distribuées dans trois départements : Chimie Biomimétique et Thérapeutique, Biophysique Chimique et Biologie et Biotechnologie. 8 Plateformes technologiques (RMN, RX, Microscopie Electronique, Spectrométrie de Masse, Spectroscopies de Vibration (IR-Raman-BA-PWR), Modélisation Moléculaire, AFM et synthèse peptidique) viennent compléter l’expertise de très haut niveau des équipes de recherche. CBMN est partie prenante des Investissements d’Avenir IDEX Bordeaux, Labex AMADEUS, VIBNANO et de l’institut Carnot LISA. Un partenariat privilégié est particulièrement développé avec les industries pharmaceutiques, galéniques, et dans les secteurs de la santé et de la nutrition (lipides et vigne et vin).

L’Institut Européen de Chimie et de Biologie (IECB), UMS 3033, est un incubateur d’équipes de recherche international et interdisciplinaire à l’interface chimie-biologie. La plateforme de biophysico-chimie structurale de l’IECB rassemble les différents équipements et expertises disponibles à l’IECB pour répondre aux questions structurales et fonctionnelles sur des molécules ou complexes d’intérêt biomédical, avec un accent particulier mis sur les sujets liés aux biomembranes, à la chimie supramoléculaire et à l’expression des gènes.

 

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Quelques publications récentes :

 

1.          Amrane, S., Rebora, K., Zniber, I., Dupuy, D., and Mackereth, C. D. (2014) Backbone-independent nucleic acid binding by splicing factor SUP-12 reveals key aspects of molecular recognition. Nature Communications 5

2.           Berthelot, K., Lecomte, S., Estevez, Y., Zhendre, V., Henry, S., Thevenot, J., Dufourc, E. J., Alves, I. D., and Peruch, F. (2014) Rubber particle proteins, HbREF and HbSRPP, show different interactions with model membranes. Biochimica et biophysica acta 1838, 287-299

3.          Cala, O., Dufourc, E. J., Fouquet, E., Manigand, C., Laguerre, M., and Pianet, I. (2012) The Colloidal State of Tannins Impacts the Nature of Their Interaction with Proteins: The Case of Salivary Proline-Rich Protein/Procyanidins Binding. Langmuir 28, 17410-17418

4.          Chandramouli, N., Ferrand, Y., Lautrette, G., Kauffmann, B., MacKereth, C. D., Laguerre, M., Dubreuil, D., and Huc, I. (2015) Iterative design of a helically folded aromatic oligoamide sequence for the selective encapsulation of fructose. Nature Chemistry 7, 334-341

5.          Chevelkov, V., Habenstein, B., Loquet, A., Giller, K., Becker, S., and Lange, A. (2014) Proton-detected MAS NMR experiments based on dipolar transfers for backbone assignment of highly deuterated proteins. Journal of Magnetic Resonance 242, 180-188

6.          Collie, G. W., Pulka-Ziach, K., Lombardo, C. M., Fremaux, J., Rosu, F., Decossas, M., Mauran, L., Lambert, O., Gabelica, V., Mackereth, C. D., and Guichard, G. (2015) Shaping quaternary assemblies of water-soluble non-peptide helical foldamers by sequence manipulation. Nature Chemistry 7, 871-878

7.          Daskalov, A., Habenstein, B., Martinez, D., Debets, A. J. M., Sabaté, R., Loquet, A., and Saupe, S. J. (2015) Signal Transduction by a Fungal NOD-Like Receptor Based on Propagation of a Prion Amyloid Fold. PLoS Biology 13

8.          Demers, J. P., Habenstein, B., Loquet, A., Kumar Vasa, S., Giller, K., Becker, S., Baker, D., Lange, A., and Sgourakis, N. G. (2014) High-resolution structure of the Shigella type-III secretion needle by solid-state NMR and cryo-electron microscopy. Nature Communications 5

9.          Douat, C., Aisenbrey, C., Antunes, S., Decossas, M., Lambert, O., Bechinger, B., Kichler, A., and Guichard, G. (2015) A Cell-Penetrating Foldamer with a Bioreducible Linkage for Intracellular Delivery of DNA. Angewandte Chemie - International Edition

10.        Douliez, J. P., Zhendre, V., Grélard, A., and Dufourc, E. J. (2014) Aminosilane/oleic acid vesicles as model membranes of protocells. Langmuir 30, 14717-14724

11.        Fremaux, J., Mauran, L., Pulka-Ziach, K., Kauffmann, B., Odaert, B., and Guichard, G. (2015) α-Peptide-Oligourea Chimeras: Stabilization of Short α-Helices by Non-Peptide Helical Foldamers. Angewandte Chemie - International Edition 54, 9816-9820

12.        Furlan, A. L., Jobin, M. L., Pianet, I., Dufourc, E. J., and Géan, J. (2015) Flavanol/lipid interaction: A novel molecular perspective in the description of wine astringency & bitterness and antioxidant action. Tetrahedron 71, 3143-3147

13.        Habenstein, B., and Loquet, A. (2015) Solid-state NMR: An emerging technique in structural biology of self-assemblies. Biophysical Chemistry

14.        Habenstein, B., Loquet, A., Hwang, S., Giller, K., Vasa, S. K., Becker, S., Habeck, M., and Lange, A. (2015) Hybrid Structure of the Type 1 Pilus of Uropathogenic Escherichia coli. Angewandte Chemie - International Edition

15.        Mendoza, O., Porrini, M., Salgado, G. F., Gabelica, V., and Mergny, J. L. (2015) Orienting tetramolecular G-quadruplex formation: The quest for the elusive rna antiparallel quadruplex. Chem. Eur. J. 21, 6732-6739

16.          Pulka-Ziach, K., Pavet, V., Chekkat, N., Estieu-Gionnet, K., Rohac, R., Lechner, M. C., Smulski, C. R., Zeder-Lutz, G., Altschuh, D., Gronemeyer, H., Fournel, S., Odaert, B., and Guichard, G. (2015) Thioether analogues of disulfide-bridged cyclic peptides targeting death receptor 5: Conformational analysis, dimerisation and consequences for receptor activation. ChemBioChem 16, 293-301

17.          Salgado, G. F., Cazenave, C., Kerkour, A., and Mergny, J.-L. (2015) G-quadruplex DNA and ligand interaction in living cells using NMR spectroscopy. Chemical Science 6, 3314-3320

18.          Uzureau, P., Uzureau, S., Lecordier, L., Fontaine, F., Tebabi, P., Homble, F., Grelard, A., Zhendre, V., Nolan, D. P., Lins, L., Crowet, J.-M., Pays, A., Felu, C., Poelvoorde, P., Vanhollebeke, B., Moestrup, S. K., Lyngso, J., Pedersen, J. S., Mottram, J. C., Dufourc, E. J., Perez-Morga, D., and Pays, E. (2013) Mechanism of Trypanosoma brucei gambiense resistance to human serum. Nature 501, 430-+

19.          Vasa, S., Lin, L., Shi, C., Habenstein, B., Riedel, D., Kühn, J., Thanbichler, M., and Lange, A. (2015) β-Helical architecture of cytoskeletal bactofilin filaments revealed by solid-state NMR. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 112, E127-E136

 

Quelques “Highligths” 2013, pour lesquels la plateforme du TGIR RMN THC a été utilisée :

Pourquoi les parasites responsables de la maladie du sommeil résistent à la défense immunitaire de l'homme?

Le Yin et le Yang des virus : l’enveloppe de la particule antigénique à la base du vaccin contre l’hépatite B est à la fois fluide et résistante à la lyophilisation